아미노산은 단백질을 구성하는 기본 요소로 근육형성, 혈당, 수명, 암, 신경질환 등 거의 모든 신체 대사와 질병 발생에 관련되어 있지만 아직까지 세포에서 아미노산의 농도 변화를 감지하는 메커니즘이 발견되지 않았었다.
최근 소위 “몸짱” 열풍으로 인해 각종 아미노산을 포함하는 다양한 기능성 식품들이 즐비하지만 이들이 어떻게 근육형성과 에너지 생성에 기여하는 지에 대한 지식은 매우 부족했다. 특히 류신(Leucine)이라는 아미노산은 근육 형성에 가장 중요한 역할을 하는데 세포 내에서 류신을 감지하는 센서의 존재가 과거 20여 년간 학계의 초미의 관심사였다.
김성훈 교수 연구팀은 이번 연구를 통해 LRS가 류신을 감지하여 단백질 합성을 조절하는 스위치 기능을 한다는 것을 규명했다.
LRS의 발현을 억제하거나 류신 결합 부위를 돌연변이 시키면 류신이 존재해도 단백질 합성이 활성화 되지 않았으며,
LRS와 류신이 결합하면 구조가 변형되어 mTOR이라는 단백질 합성 조절 신호전달체계에 결합하여 단백질 합성을 활성화함을 증명했다.
김성훈 단장은 “단백질 합성 과정은 정상적일 경우 근육 형성 등 몸의 성장을 주관하지만 이번에 밝혀진 LRS와 같은 아미노산 스위치가 고장 났을 경우 암, 당뇨, 노화 등의 질병을 유발하는 것으로 알려져 있다”며 “실제로 암 조직에서 LRS가 과발현되는 경우도 보고가 되고 있다”고 설명했다. 이어 “이러한 이유로 최근 단백질 합성 조절에 관여하는 여러가지 조절인자들을 중심으로 신약개발 연구가 활발히 이루어지고 있다”며 “LRS가 암, 당뇨, 수명조절 등의 신약개발에 새로운 타깃으로 활용될 수 있을 것으로 기대된다.”고 강조했다.
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